Prof. Dr. Wellington Lunz - Universidade Federal do Espírito Santo (UFES)
Se você já estudou fisiologia do exercício em algum momento da vida, certamente leu bastante sobre, principalmente, as proteínas contráteis actina e miosina. Se estudou bem o processo de contratilidade muscular, certamente se lembra também de outras proteínas essenciais, como a troponina e tropomiosina. Mas você se lembra bem da proteína titina?
Quanto você sabe da titina? Mesmo que você já tenha ouvido falar, tenho certeza que esse post vai dar uma boa ampliada.
Me lembro do tempo de minha graduação, quando se falava muito das proteínas actina, miosina, troponina e tropomiosina. Mas a titina, coitada, ficava escanteada. É provável que a tão invisibilizada titina mereça estar no palco das proteínas protagonistas. Vamos aos fatos, mas, antes, um pouco de história ajudará.
Há um mistério no mundo da contração celular que antecede em várias décadas a teoria dos filamentos deslizantes de Huxley (1957) (ou dos dois Huxley...outra hora eu explico isso). E tal mistério sequer foi resolvido com a teoria dos filamentos deslizantes. Entenda:
Você sabia que uma ação isométrica, em diferentes comprimentos de uma célula muscular, produz mais força que uma ação concêntrica? E sabia que uma ação isométrica, em qualquer comprimento celular medido, produz menos força que uma ação excêntrica?
Essa espécie de força extra da ação isométrica em relação à ação concêntrica, e da ação excêntrica em relação as demais ações, tem sido chamada de 'força residual'. E, repare, estou falando de fenômeno celular. É coisa da célula! Na célula!
Claro que você, in vivo, exercitando numa academia de musculação, já percebeu que uma ação excêntrica é mais fácil de cumprir que uma ação concêntrica. É possível que haja fatores extracelulares (ex: tecidos conjuntivos, incluindo os tendões) que possam explicar parte disso, mas provavelmente é um fenômeno predominantemente celular. Ou seja, não tem a ver com força gravitacional ou fatores neurais.
E você também deve estar se perguntando ‘por que isso ocorre?’ Voltarei a isso, mas, antes, as coisas intrigantes ainda não acabaram. Veja:
Se uma ação isométrica é feita imediatamente após uma contração excêntrica, então a força isométrica será maior do que se essa ação isométrica fosse feita sem uma ação excêntrica prévia.
E não acabou! Há algo ainda mais intrigante. Deixe-me contextualizar primeiro.
Para tracionar (alongar) uma célula muscular em repouso (ou seja, sem estar contraindo), obviamente é preciso exercer um grau de força. Essa célula não alongará sozinha. É preciso vencer uma resistência passiva. Após isso, caso queiramos que ela contraia totalmente, será preciso dar um estímulo elétrico, e, então, a célula gerará uma força contrátil. Em resumo, é preciso fazer força para alongar e encurtar. Agora suponha essas duas situações:
1º) Você alonga uma célula passivamente e, em seguida, induz uma ação isométrica;
2°) Você faz primeiro uma ação isométrica na célula, e na sequência você alonga a célula passivamente.
E certamente você sacou que houve força para alongar e força contrátil. Mas sabe o que é intrigante? A soma das forças dessas duas situações diferentes não é a mesma. A soma das forças da situação 2 será maior!
Isso mostra que uma contração muscular aumenta a resistência passiva. Mas como, se, em tese, não houve qualquer alteração intracelular? É como se a ação muscular "ativasse" alguma coisa que, por sua vez, aumentaria a força passiva ou rigidez.
A teoria dos filamentos deslizantes não deixou de considerar isso, mas, na época, Huxley acreditava que a explicação estaria associada as pontes cruzadas de actina-miosina (ou actomiosina).
Huxley chegou a sugerir a existência de um elemento tipo "mola" que conectaria miosina à actina. Quando essa mola encurtava (ação concêntrica) perdia força, e quando alongava (ação excêntrica) ganhava força. Essa espécie de mola não seria externa a actomiosina.
Mesmo se fosse verdade, isso não explicaria o fenômeno acima. Ou seja, um certo ganho de força passiva após ações ativas. Explicaria no máximo a maior capacidade de força excêntrica.
E um belíssimo estudo anterior, de 1938, feito por Archibald V. Hill, complicava a tese de Huxley, pois o estudo de Hill mostrava o seguinte:
"O gasto energético na fase excêntrica é menor que na fase concêntrica".
Obviamente que Huxley conhecia o estudo de Hill, mas a crença de Huxley era de que a mesma fonte de energia (o ATP) geraria quantidades diferentes de pontes cruzadas nas fases concêntrica e excêntrica, e isso poderia explicar a diferença de gasto energético.
Mas o acúmulo de conhecimento atual aponta que a proteína titina pode ser a chave para explicar o mistério.
A titina, também chamada de 'proteína gigante', se estende por todo sarcômero, e ocupa aproximadamente 10% dele (é muita coisa!). Estudos in vitro indicam que a titina participa de várias vias de sinalização, e interage com mais de 20 outras proteínas.
Estudos com miofibrilas isoladas mostram que, após uma contração, o cálcio e a actina se ligam a titina, e isso aumenta a rigidez. A titina tem duas regiões com diferentes resistências, e parece que essa ‘força aumentada’ (ou rigidez) é explicada pela ligação da região mais rígida da titina com a actina.
E, claro, isso também ajuda a explicar porque geramos mais força na fase excêntrica; e, aparentemente, sem uso de ATP.
A coisa é bem bonita, mas deixarei dois artigos aqui para os mais interessados nos detalhes moleculares (Herzog, 2018; Nishikawa, 2020).
O certo é que a titina não parece ser apenas um elemento passivo, mas sim o terceiro filamento de regulação da força, o que resolveria os mistérios descritos no início desse post.
E até o momento falei da relação da titina com a força muscular. Ainda não falei sobre sua relação com a hipertrofia muscular. Mas eu já fiz um post chamado ‘Mecanismos da hipertrofia muscular: Mecanossensores contribuem?’, e você encontrará a titina nesse post, pois a crença é que ela seja uma importante mecanossensora, o que é essencial para hipertrofia muscular.
Me lembro até de ter lido um estudo de opinião (não vou lembrar a referência) em que os autores sugerem que titina seria o único sensor da hipertrofia muscular. Se é verdade ou não, só o futuro dirá.
Sabe-se que a região da titina associada a banda-M está envolvida em interações proteína-proteína, e contém um domínio de pseudoquinase que, aparentemente, é alongado durante a contração muscular. Já foi demonstrado que após estiramento in vitro, este domínio sinaliza para a via MURF1 e Srf, que são proteínas associadas a degradação e síntese proteica. Mas há outras vias pelas quais a titina poderia sinalizar para hipertrofia (ex: via interação com o disco Z).
E devemos lembrar que o estiramento (alongamento) também causa hipertrofia muscular. A titina pode ser peça chave para explicar isso.
Em resumo, a titina parece tão protagonista quanto a actina e miosina. A titina merece mais respeito! rs.
Então é isso, amiga e amigo... Obrigado por ler até aqui. E se você gostou, compartilhe com colegas e amigos/as ou em suas redes sociais. E quem quiser receber as novas postagens deste Blog, basta clicar aqui para se inscrever na Newsletter. E se você não conseguiu ler o último post, intitulado Treinamento Resistido: Isso realmente existe?, é só clicar e aproveitar... Ficou bem legal!
E, como habitual, em tempos de escritas por inteligência artificial (ex: chatGPT e Gemini), vale dizer que essa postagem não usa isso... é feita exclusivamente das minhas leituras e interpretações ao longo da minha trajetória. É fundamentada numa base de conhecimento que as AI ainda não costumam acessar.
Lunz, W. O que a proteína TITINA tem a ver com força e hipertrofia muscular? Ano: 2024. Link: https://www.wellingtonlunz.com.br/post/titina-hipertrofia-forca [Acessado em __.__.____].
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Autor: Wellington Lunz é o proprietário desse Blog e do site www.wellingtonlunz.com.br. Tem se dedicado em transmitir conhecimentos baseados em evidências em diferentes áreas do conhecimento (ex: hipertrofia muscular, treinamento de força, musculação, fisiologia do exercício, flexibilidade). É bacharel e licenciado em Educação Física, Mestre em Ciência da Nutrição e Doutor em Ciências Fisiológicas. Atualmente é Professor Associado na Universidade Federal do Espírito Santo (UFES). Contato pelo site ou e-mail: welunz@gmail.com.br
Lido e compartilhado.